J Periodontal Res：在小鼠和人的牙周膜中，Ⅰ型胶原具有独特的翻译后特征
2017-12-06 MedSci MedSci原创
调节牙周韧带（PDL）中胶原蛋白交联的生物化学途径的具体细节尚未完全确定。需要更好地了解胶原蛋白翻译后修饰，使PDL具有不同的组织特性，以了解牙周病中PDL破坏的致病机制。使用质谱法进行了检测人类和小鼠PDL I型胶原的翻译后表型。
调节牙周韧带（PDL）中胶原蛋白交联的生物化学途径的具体细节尚未完全确定。需要更好地了解胶原蛋白翻译后修饰，使PDL具有不同的组织特性，以了解牙周病中PDL破坏的致病机制。使用质谱法进行了检测人类和小鼠PDL I型胶原的翻译后表型。
PDL是一种高度特化的结缔组织，将牙齿牙骨质与牙槽骨连接起来。 PDL的主要作用是在牙齿萌出后的咬合负荷下支持牙槽骨内的牙齿。美国成年人群中几乎一半的牙周疾病是由PDL的炎症性破坏，导致牙齿脱落。有趣的是，PDL与其他韧带结缔组织不同，它具有较高的更新率，这被认为是它在口腔微生物环境中起作用的重要特征。像其他韧带一样，PDL主要由I型胶原蛋白组成。胶原合成是一个复杂的过程，具有多个步骤和许多翻译后修饰，包括羟基化，糖基化和交联。分子间交联的化学，位置和数量被认为是胶原组织特异性结构和机械性质的重要调节剂。
实验方法：从几种小鼠和人组织（包括PDL）分离I型胶原，并通过质谱法分析翻译后差异。
结果：类似于其他类型的韧带，人和小鼠的PDL的胶原端肽交联赖氨酸部分羟基化。然而，螺旋Lys87交联残基的羟基化和糖基化程度在物种间和韧带间是不同的。这些数据表明，不同类型的韧带胶原，特别是PDL，似乎已经演变出独特的赖氨酸/羟赖氨酸交联变异。 PDL胶原蛋白的另一个显着特点是，不同于其他韧带，它缺乏任何已知的脯氨酰3-羟化酶2催化的3-羟脯氨酸位点修饰的腱和韧带胶原。这使得PDL具有新的修饰特征，具有韧带和皮肤胶原蛋白的混合特征。
结论：这种独特的翻译后表型可能有助于理解一些个体在牙周疾病中具有快速PDL破坏风险。另外，开发用于研究PDL胶原蛋白的鼠模型可能有助于探索促进PDL再生的潜在临床策略。
原始出处：
D. M. Hudson， et al. Distinct post-translational features of type I collagen are conserved in mouse and human periodontal ligament. Journal of Periodontal Research . 2017 December. doi： 10.1111/jre.12475
作者：MedSci
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